2016年3月，医学中心张明杰、刘伟课题组关于 INAD PDZ与TRP相互作用的文章发表在生物学期刊《Structure》，第一作者为香港科技大学的叶菲博士与医学中心的刘伟副研究员。

PDZ结构域在生命过程中起到了重要的作用，包括：形成信号转导复合体、聚集膜受体和离子通道、转运囊泡或者蛋白等等。目前认为PDZ结构域与目标蛋白C端残基的结合具有中等的亲和力与特异性。但是这种中等亲和力和特异性对于许多PDZ结构蛋白与目标蛋白之间结合产生的高度特异性的生理功能并不相符。

在该研究中，课题组综合采用生物化学、结构生物学等技术研究了PDZ结构域与TRP通道的相互作用。首次发现在果蝇感光细胞中，构架蛋白INAD与瞬时感受器电位（TRP）通道之间存在一种非常特异和崭新的PDZ与目标的结合模式。INAD PDZ3与TRP短肽复合物的晶体结构显示：只有TRP C末端的亮氨酸与INAD PDZ3的经典αB / βB口袋结合，剩余的TRP形成一个发卡结构与PDZ3远离αB / βB口袋结合的表面结合，并且提供大部分的结合能量。INAD PDZ3与TRP通道这种特别精巧的相互作用代表了一种新的PDZ与目标蛋白的结合模式，并将对PDZ领域产生广泛影响。

这一工作已经发表在今年3月份的Structure杂志封面。《细胞化学生物学》与《结构》杂志的高级编辑Milka Kostic对该封面文章的作者进行了书面访问，揭示了文章背后的故事。

文章链接：

http://www.cell.com/structure/fulltext/S0969-2126%2816%2900006-X

采访链接：

http://crosstalk.cell.com/blog/breaking-away-from-the-vanilla-flavor-of-protein-protein-interactions